Scheikunde

1. Eiwitten

Gegeven door:
Henk de Beuker
Beschrijving Begrippen Examenvragen

In deze scheikunde uitlegvideo gaan we het hebben over eiwitten en de aminozuren waar de eiwitten uit bestaan. De video zal bestaan uit de volgende onderdelen: aminozuren, lichaamseigen eiwitten, het verschil tussen essentiële en niet-essentiële aminozuren en de eiwitstructuur. Heel veel kijkplezier en succes met de voorbereiding op je SE’s, toetsen of scheikunde examen. 

Eiwit

Een natuurlijk polymeer, bestaande uit een keten van aminozuren

Eiwitsynthese

Het proces waarin eiwitten worden gemaakt via condensatiepolymerisatie, waarbij aminozuren aan elkaar binden op basis van de informatie in het DNA

Enzym

Een eiwit dat ervoor zorgt dat processen in het lichaam sneller verlopen (biologische katalysator)

Enzym-substraat complex

Een complex samengesteld deeltje, dat ontstaat doordat de betreffende stof (substraat) aan het enzym wordt gebonden, waardoor de gekatalyseerde reactie kan plaatsvinden

Primaire structuur van een eiwit

De volgorde van de aminozuren in een eiwit

Secundaire structuur van een eiwit

Eerste vouwing van een eiwit door waterstofbruggen in α-helices (spiraal) en/of β-sheets (plaat)

Substraat

Een stof die met behulp van een enzym in een chemische reactie wordt omgezet

PH-optimum

De optimale pH voor een enzym, waarbij het enzym het beste werk

Temperatuuroptimum

De optimale temperatuur voor een enzym, waarbij het enzym het beste werkt

Tertiaire structuur van een eiwit

Tweede vouwing van een eiwit in de uiteindelijke drie dimensionale structuur, waarbij verschillende soorten bindingen een rol spelen (H-bruggen, ionbindingen, polaire en apolaire aantrekking, zwavelbruggen)

Momenteel zijn er nog geen examenvragen voor deze video.
I1: Chemie van het leven

I2: Grenswaarden en milieueffectrapportage

Samenvatting voor scheikunde: Eiwitten


Aminozuren: De bouwstenen van het leven

Een van de belangrijkste bouwstenen van levende organismen, zoals mens en dier, zijn aminozuren. Aminozuren vormen namelijk de basis van eiwitten. Een aminozuur is een voorbeeld van een organische verbinding. Een organische verbinding is op zijn beurt weer een chemische verbinding die in ieder geval één koolstof-atoom bevat, en meestal meerdere koolstofatomen, die via een covalente binding aan elkaar zijn geschakeld tot een koolstofketen. De organische verbinding vormt dus een koolstofketen, dus allemaal koolstofatomen aan elkaar door een covalente binding. Een aminozuur is dus zo een organische verbinding met minimaal één koolstofatoom, wat we ook wel een koolstofketen noemen.  


Aminozuren bestaan dus uit een koolstofketen. Daarnaast is er in de structuurformule aan de koolstofketen van het aminozuur altijd minstens één aminogroep gebonden, weergegeven met -NH2, en één zuurgroep, ook wel carboxylgroep genoemd, weergegeven met -COOH. Het is dus een koolstofketen met een amino-groep en een zuur-groep. 


In de natuur komen er vele varianten van aminozuren voor. Van deze aminozuren zijn er iets meer dan 20 verschillende aminozuren waarvan er ook daadwerkelijk eiwitten gemaakt kunnen worden. Niet van alle aminozuren kunnen er dus eiwitten worden gemaakt. 


Dipeptiden en polypeptiden

Aminozuren kunnen door condensatiereacties aan elkaar gebonden worden tot dipeptiden en polypeptiden. Hierin staat “di” natuurlijk voor twee, dus twee peptiden, en “poly” voor meerdere, dus meerdere peptiden. De binding die bij zulke reacties ontstaat tussen losse aminozuren heet een peptidebinding. Eiwitten of proteïnen zijn polypeptiden, dus meerdere peptiden die aan elkaar zijn verbonden met peptidebindingen. Door peptidebindingen kunnen aminozuren aan elkaar gebonden worden tot dipeptiden en polypeptiden. Eiwitten of proteïne zijn voorbeelden van polypeptiden. 


Goed, aminozuren zijn in feite dus de chemische bouwstenen van het leven. Je hebt er vele tientallen verschillende soorten van, waarvan er 20 onmisbaar zijn voor ons als mensen. Die gebruikt je lichaam namelijk om eiwitten mee te maken.


Hoe komen we aan aminozuren?

Mensen zijn in staat om lichaamseigen eiwitten te produceren. Deze lichaamseigen eiwitten zijn zelfs vaak niet eens direct uit de natuur te verkrijgen. Dat betekent dat mensen de aminozuren als bouwstenen nodig hebben om zelf deze eiwitten te kunnen maken. 

Voordat er eiwitten kunnen worden gemaakt door het lichaam, moeten de benodigde aminozuren dus verzameld worden. 


Aminozuren kunnen uit voeding worden verkregen, in de vorm van eiwitten die dus wel in de natuur voorkomen. Deze eiwitten kunnen we bijvoorbeeld halen uit producten als kippenvlees of bonen. Bij de eiwitvertering worden de eiwitten in de maag en dunne darm afgebroken tot losse aminozuren. Deze aminozuren komen in het bloed van een organisme terecht. Daardoor bezit het organisme, en in dit geval wij als mens, een verzameling aan aminozuren.


Deze voorraad aminozuren kunnen we vervolgens weer gebruiken om de eiwitten die op dat moment nodig zijn te synthetiseren, oftewel te maken of bouwen. We halen dus eiwitten uit ons voedsel, breken die af tot aminozuren, en bouwen daar dan weer zelf de eiwitten mee die we op dat moment nodig hebben. Een beetje alsof we een huis van lego hebben, die we kunnen afbreken in allemaal kleinere blokjes, en die later weer kunnen gebruiken om andere bouwwerken van te maken. 


Welk eiwit er nodig is voor het functioneren van een organisme verschilt per moment. Het is daarom mooi dat er een mengsel beschikbaar is met veel verschillende aminozuren. Een belangrijke functie van eiwitten in de voeding is dus om het organisme te voorzien van voldoende aminozuren voor de vorming van lichaamseigen eiwitten.


Essentiële en niet-essentiële aminozuren

Bij aminozuren, de bouwstoffen van eiwitten, kan er een belangrijk onderscheid gemaakt worden, namelijk tussen essentiële aminozuren en niet-essentiële aminozuren. Dit heeft ermee te maken dat het menselijk lichaam de meeste aminozuren zelf kan maken, maar niet allemaal. Essentiële aminozuren zijn de aminozuren die we wel nodig hebben voor de opbouw van eiwitten, maar die niet door het eigen lichaam kunnen worden opgebouwd. Deze essentiële aminozuren moeten dus uit ons voedsel halen, omdat we ze niet zelf kunnen maken.


Niet-essentiële aminozuren kunnen wél door het menselijk lichaam gemaakt worden. Dit maken van niet-essentiële aminozuren door het lichaam zelf gebeurt alleen als er eiwitten nodig zijn waarvoor er te weinig essentiële aminozuren aanwezig zijn in het lichaam. De bewoording van essentieel en niet-essentieel is dus misschien een beetje verwarrend, omdat we de niet-essentiële aminozuren wel degelijk nodig hebben als we tekort schieten in essentiële aminozuren. Je kunt dus zeggen dat we de aminozuren “essentieel” noemen als het essentieel is dat we ze uit voedsel moeten halen, omdat we ze niet zelf kunnen maken. We noemen ze dan niet-essentieel als we ze toch zelf kunnen maken, indien nodig.


Overschot aan aminozuren

Bij het opnemen van aminozuren uit de voeding kan er soms overschot aan aminozuren zijn. Overtollige aminozuren worden dan in de lever afgebroken. Bij dit afbreken van de aminozuren ontstaat de stof ureum. Doordat de structuurformule van eiwitten stikstof bevat, zit er dus ook stikstof in ureum. Daar wil het lichaam graag vanaf. Ureum wordt vervolgens dan ook door de lever afgegeven aan het bloed en wordt dan via de nieren uitgescheiden. Vervolgens kan een deel van het ureum dan worden uitgeplast. 


Waar komt de eiwitstructuur vandaan?

We hebben net gezien dat eiwitten kunnen worden gevormd door heel veel aminozuren aan elkaar vast te maken. Dit gebeurd door middel van meerdere reacties. Hierdoor ontstaat er uiteindelijk een enorm lange aminozuurketen, wat dus een eiwit vormt. De lange keten vouwt en draait zich vervolgens in elkaar. Dit vouwen gebeurt heel specifiek: De manier waarop het eiwit zich in elkaar vormt en wikkelt zorgt dat het eiwit een kenmerkende structuur krijgt. De verschillen in structuur tussen afzonderlijke eiwitten is erg belangrijk, en maakt dat eiwitten van elkaar kunnen verschillen in hun functie. 


Het ontstaan van de eiwitstructuur gebeurt in verschillende fases. Je kunt de fases van vouwingen onderverdelen in drieën, namelijk de primaire structuur, secundaire structuur en tertiaire structuur. 

  

1. De primaire structuur van een eiwitmolecuul beschrijft het aantal aminozuren, de typen aminozuren en de volgorde van de aminozuren in het eiwit. Als je het eiwitmolecuul dus plat op tafel zou kunnen leggen, met alle aminozuren naast elkaar op een rijtje, dan zou dat de primaire structuur zijn. Je zou dan dus heel mooi de volgorde en het aantal aminozuren kunnen zien.


2. Maar, het eiwit ontwikkelt zich ook in een meer ruimtelijke structuur, dus 3D, en dat noemen we de secundaire structuur. De lange streng van aminozuren krult dan in een spiraalstructuur genaamd de α-helix, of het vormt een aflopende, kreukelende, plaatvormige structuur, genaamd de β-sheet, waarbij de streng in een soort haarspeldbochten langs elkaar gaat liggen. De secundaire structuur in een eiwitmolecuul is dus de manier waarop er een wat meer ruimtelijke structuur ontwikkelt. Deze structuur wordt gevormd door waterstofbruggen tussen verschillende plaatsen en delen van de lange aminozuurketen.


3. Vervolgens is er ook nog een tertiaire structuur. De tertiaire structuur is de ruimtelijke bouw van het totale eiwitmolecuul. De α-helix en β-sheet structuren worden namelijk ook weer opgevouwen en vervormd. Het eiwit is namelijk niet gewoon een hele lange α-helix of β-sheet. Het is weer verder opgevouwen en vervormd tot een nog ingewikkeldere 3D structuur, die we de tertiaire structuur noemen.